PROTEİNLER

PROTEİNLER

Birbirlerine peptit bağlarıyla bağlı aminoasitlerden oluşan organik molekülleri belirten terim.Proteinler(protitlerde denir),bütün canlı mekanizmaların yapı ve işlevlerini sürdüre bilmeleri için zorunlu moleküllerdir(protein terimi ,Yunanca “birincil”anlamına gelen proteios sözcüğünden türetilmiştir).birbirlerinden farklı birçok özellikleri ve çeşitli işlevleri vardır.Sözgelimi enzimler,hemoglobin,kemiklerin,kas kirişlerinin ve derinin kollageni ile bazı hormonlar proteindir.

ÖRNEĞİN:

Kanda şeker seviyesini düzenleyen İnsülin, glukagon hormonları . Dolayısıyla proteinler düzenleyici rol oynarlar.
Depo protein olarak albümin, yılanlarda zehir üretilmesi ayrıca yakılmalarında CO2 , H2O, H2S, NH3, üre, ürik asit gibi artık maddeler oluşur.
Proteinler hücrelerin madde alış verişini sağlayan osmotik basıncın oluşmasında etkilidir.
Karbonhidratlardan ve yağlardan farklı olarak C, H, O’ nun yanında N ve bazen de S bulundurur. Esas görevi yapı maddesi olmaktır. Yapıtaşları amino asitlerdir. Yüksek sıcaklık proteinlerin yapısını bozar. Her canlının protein yapısı kendine özgüdür.
Proteinler hücre içi ve hücre dışında önemli yapı maddeleridir.
Bağ doku kollogen lifleri, kıl ve derideki keratin ( Saç ve Tırnaklarımız) önemli hücre dışı proteinleridir.

ÖRNEĞİN:

Lipoprotein zar yapısı, Nükleoprotein kromozom yapısı.
Kasların kasılmasında görev alan aktin miyozin iplikler protein molekülünden oluşmuştur.
Bir moleküle bağlanıp onu diğer moleküle taşırlar.

ÖRNEĞİN:

Hücre içinde sitoplazma ile çekirdek arasında bazı maddeleri taşırlar.
Biyokimyasal reaksiyonlardaki biyolojik katalizörler yani Enzimlerin hepsi protein moleküllerinden meydana gelmişlerdir.
Proteinler taşıyıcı moleküllerdir. Yüksek enerjili elektronu taşıyan sitokromlar, oksijeni taşıyan hemoglobin protein moleküllerinden meydana gelmişlerdir.

Proteinler ilk olarak Gerardus J.Mulder tarafından 1830 yıllarında özgün molekül olarak tanımlanmış ve kimyasal yapıları ile aminoasitlerin(proteinlerin temel birimleri) peptit bağı,1902de Emil Fischer tarafından aydınlatılmıştır.25 yıl sonra,ABDli biyokimyacı JamesB.Summer,üreaz enziminin bir protein olduğu kanıtlanmış,1950 yıllarında ilk olarak Frederick Sanger,basit,iki zincirli bir protein olan insülin hormonunun aminoasitlerinin çizgisel sıralanışlarını tanımlamış,yaklaşık on yıl sonra,1961de İngiliz biyokimyacıları John C.Kendrew ile Max F.Perutz,kas proteini miyoglobülinin üç boyutlu yapısını ortaya koymuşlardır.


Proteinlerin insan vücudu için önemi

Proteinler vücudun en küçük birimi olan hücrelerin yapı taşını oluşturduğundan proteinsiz canlılık düşünülemez. Ancak vücutta önemli bir protein deposu bulunmamaktadır. Protein yetersizliğinde büyüme yavaşlar hatta zamanla durabilir. Karaciğer hücreleri protein yetersizliğinden dolayı yenilenemeyeceğinden siroz hastalığı daha çok görülür.

Protein bakımından zengin besinler

Hayvansal kaynaklı proteinler:Süt ve süt ürünleri, her çeşit et, balık, sakatat, yumurta gibi besinlerde bulunur. Bitkisel kaynaklı proteinler:kuru baklagiller, tahıllar, kuruyemişler gibi besinlerde bulunurlar.

AMİNOASİTLER

Proteinler, birbirlerinden farklı ve karışık yapıdadırlar; bu yapıları, özgül işlevlerini belirler. Yapılarındaki Çeşitliliğe karşın,bütün proteinler yaklaşık 20 aminoasitten oluşur. Her aminoasit,bir aminogrubu ile bir karboksil grubundan ve o aminoasite özgü özellikleri belirleyen bir karbon yan zincirinden oluşmuştur. Birincil protein, basit olarak, bir aminoasitin aminogrubu ile bir başka aminoasitin karboksil grubu arasındaki peptit bağıyla birbirine bağlanan uzun bir amino asitler zinciridir. Bunun yanı sıra, zincirin içindeki aminoasitlerin dizilişi, her protein tipine göre değişir. Bir proteini oluşturan aminoasitler. Dönemsel(devirli) ikincil yapıların oluşmasına olanak verecek bir biçimde sıralanmışlardır. Bir proteinin katlanarak almış olduğu biçim, o proteinin işlevi bakımından temel önem taşır.


ANFOTER ÖZELLİKLER

Amino grupları asitli ortamda H+ alıp bazik özellik gösterir.
Bir aminoasidin genel yapısı:

Örneğin:

Hemoglobindeki glutamik asit yerine valin denilen aminoasit gelirse normal hemoglobin oluşmaz. Bu farklılık nedeniyle insanlarda orak hücre anemisi denilen hastalık oluşur. Ancak sitokrom C ‘ de 104 aminoasit vardır. Bunlardan 30-40 kadarı farklı sıralanabilir. Aminoasitlerdeki COOH asit, NH2 baz özelliği taşır. Bu nedenle aminoasitler amfoterdir.( asit – baz özelliği )hücrede meydana gelen pH değişiklikleri bu şekilde tamponlanır.
Bazı aminoasitler insanda sentezlenemez. Bunlar 8 tanedir. Besinlerle dışarıdan alınır. Vücutta üretilemeyen bu aminoasitlere zorunlu amino asitler denir.






Yapı taşları aminoasitlerdir. Canlıların yapısındaki proteinlere 20 çeşit amino asit "katılır. Yapay olarak sentezlenebilen 70 kadar aminoasit vardır. Bu 20 çeşit amino asitten 12 tanesi insanlarda sentezlenebilirken 8 tanesi dışarıdan hazır olarak alınır. Proteinler çok sayıda aminoasitin dehidrasyon sentezi yoluyla birleşerek oluşturdukları polipeptidlerdir. Proteinler her canlıda farklı olduğu gibi her canlının farklı dokularında da birbirinden farklıdır.
Sadece tek yumurta ikizlerinin proteinleri aynıdır. Bu farklılık proteinleri oluştuan aminoasitlerin çeşidi, sayısı, sırası ve dizilişinden kaynaklanır. Bunun nedeni de her canlı ve dokudaki proteinlerin sentezlenmesini sağlayan genlerin farklı olmasıdır. Proteinlerin sentezlenmesi için gerekli olan aminoasit çeşitlerinden bir tanesi bile eksik olsa protein sentezlenemez. Proteinlerdeki aminoasitlerden bir tanesinin bile çeşidi, sırası,sayısı değişirse proteinin yapısı ve özelliği değişir.

ÖZEL KİMYASAL GRUPLAR

Proteinlerin çoğu ,aminoasit polimerleridir;ama bazılarına bağlı başka kimyasal gruplar vardır.Lipoproteinler ,aminoasitin yanı sıra lipit alt birimleri,glikoproteinler karbonhidrat alt birimleri,fosfoproteinler fosforik asit ,nükleoproteinler de nükleik asit içerirler.Bazı proteinlerde ,yüzeylerine bağlı bulunan “protestik grupler” diye adlandırılan daha küçük ama önemli moleküller bulunur;bir demir atomu içeren bir porfirin halkası olan hem,buna örnek gösterilebilir:Hem, hemoglobine ve miyoglobüline oksijen taşıma ve depolama özelliğini verir.



PROTEİNLER VE BESLENME REJİMİ

Proteinler, beslenme rejiminin son derece önemli bir bölümünü oluştururlar. Bitkiler, gereli proteinlerin tümünü yapmak için gerekli bütün aminoasitleri bireştirirler. Buna karşılık hayvanlar, sekiz aminoasitin bireşimini yapamazlar; bu nedenlede, söz konusu aminoasitleri sağlamak için besinlere bağımlı durumdadırlar.
Beslenme rejimi için gerekli proteinler, sindirim sırasında aminoasitlerine yıkılır; bu aminoasitler kana soğurularak bedenin bütün dokularına taşınır; hücreler, özel bir işlev görecek yeni proteinleri bu aminoasitlerden yaparlar. Proteinler hemen her hücresel işlevde rol oynarlar. Sözgelimi kas kasılmasını, antikor üretimini ve kan basıncını normalde tutulması için kan damarlarının genişleme ve daralmasını düzenlerler. Beslenme rejiminde protein eksikliği, genelde çocuklarda büyümeyi geciktirir ve enerjide bir azalmaya yol açar. Asya, Afrika ve Güney Amerika’nın gelişmekte olan ülkelerinde yaygın olarak görülen bir protein eksikliği hastalığı, sütten kesilerek nişastalı besinlerle beslenen 1-4 yaş aralarındaki çocuklarda görülen kvaşiorkordur.
Gelişmiş ülkelerde, yetişkinler tarafından alınan günlük protein miktarı, genellikle uzmanların öğütledikleri bedenin kilogram ağırlığı başına 0,8-1,6 gramı aşar, bu durum, yani fazla protein alımı, karaciğeri ve boşaltım sırasında böbrekleri zorlar; ayrıca bazı kanserlerin görülme riskini artırır; beslenme rejiminde yüksek oranda protein alan kişilerde, koroner kalp hastalığı görülme oranı oldukça yüksektir.


PROTEİNLER VE PROTEİN BİREŞİMİ

Canlı organizmaların hücreleri içinde protein bireşimi, hücre işlevinin bütün yönlerinde proteinler temel işlevler gördükleri için yaşamsal önem taşır. Söz konusu temel işlevler arasında, proteinlerin enzim (biyolojik katalizörler), yapı elemanları, hormon ve antikor olarak işlev görmeleri sayılabilir. Bir bakteri hücresi, 2000-4000 proteine ilişkin bilgi içerir ve bir hayvan hücresi 50000 protein üretebilir.

AMİNOASİTLER

Proteinlerin temel yapısal birimi, aminoasittir.Aminoasit birimleri, alfa-sermal, beta-kıvrımlı tabaka ve üçlü sarmal gibi ikincil yapıların doğmasına olanak verecek biçimde sıralanırlar. Zincirler, kılların keratini ve kasların miyozini gibi düzenli yinelenen bir alfa sarmal biçimde bükülmüş olabilirler. Beta-termal kıvrımlı tabaka yapısı, ipe bener lifiniyse, kollegen dokunun üçlü sarmalı oluşturur.
Çeşitli aminoasitler, farklı artı ve eksi elektrik yükleri ile suyla farklı birleşme (hidrofilik) yada suyu itme (hidrofobik) özellikleri taşırlar. Elektrik yükleri nedeniyle, bir proteinin üçüncü (yada üç boyutlu) bir yapıya katlanma biçimini güçlü biçimde etkilerler. Hidrofilik gruplar, suyla birleşmeye yönelirler; hidrofobik gruplarınsa, sudan çok, birbirleriyle birbirleriyle birleşmeleri olasılığı yüksektir. Bu farklı etkiler, protein zincirinin farklı biçimlerde, çoğu zamanda gevşek bir biçimde dolanarak iplik yumağına benzer bir yapı almasına neden olabilir:bir proteinde birçok hidrofobik aminoasit varsa, zincir hidrofobik gruplar içe, hidrofilik gruplar da dışa bakar durumda bir top oluşturacak biçimde dolanmaya yönelecektir. Kükürt atomları içeren aminoasitler, proteinin yapı biçimini çoğunlukla disülfit ortaklaşım (kovalans) bağlarıyla bir arada tutarlar.Bunun sonucu olarak, proteinin yapısını, bir protein zincirindeki aminoasitlerin nispi sayıları, tipleri ve konumları belirler.

YAPI BİÇİMİ

Bir proteinin üç boyutlu biçimi, işlevini belirler. Sözgelimi, bir çok enzimde, farklı aminoasit zincirlerinin katlanma biçimleri özel bir kataliz bölge doğurarak, farklı enzimlerin, kimyasal tepkimeleri katalizleyecek farklı özelliklerin oluşmasına neden olur. Enzimler dışındaki proteinler,alyuvarlardaki hemoglobinin oksijeni taşıması ve kollagen doku ile keratinin uzayıp esneme gücü gibi özgün işlevler görürler. Bazı proteinlerde birbirine bağlanmış birkaç alt birimin oluşturduğu dördüncül bir yapı vardır; sözgelimi, bir hemoglobin molekülünde, dörtyüzlü bir yapı biçiminde istiflenmiş dört alt birim bulunur. Proteinler doğal yapılarını yitirdikleri yada ısıyla, kimyasal maddelerle işlemden geçirildikleri zaman, birçok değişikliklere uğrarlar; Bu değişikliklerin bazıları, proteinin bir daha eski biçimine gelemeyeceği bir kimyasal nitelikte olabilir.


DNA VE RNA’NIN İŞLEVİ

Dezoksiribonükleik asitin (DNA) kimyasal dizilimi, protein bireşimini yöneten bilgiyi içerir. DNA molekülü ,azot içeren dört nükleotit bazdan (Adenin [A],sitozin [C], guanin [G] ve timin [T]), oluşan uzun, iki zincirli (biri bir şeker, öbürü bir fosfat)bir polimerdir.
Genellikle, bu bazlar ayırıcı bir biçimde çiftler oluştururlar ve bunun sonucunda, bir DNA molekülünde adenin her zaman timinle, guaninde her zaman sitozinle eşleşir. Bir protein için gerekli bilgiyi içeren DNA bölütüne “gen” adı verilir. Genellikle şifrede (yada üçüz şifrede), bir DNA molekülündeki üç nükleotit bazının her takımı, bir aminoasite ait bilgiyi içerir. Bu nükleotit bazlarının dizilimi, proteindeki aminoasitlerin dizilimini belirler,
DNA’da protein bireşimine ilişkin bilginin kullanıldığı sürecin tümünde, bir çok aşama yer alır. Bu tepkimeler bir başka nükleik asiti, yani ribonükleik asiti(RNA) gerektirir. RNA, farklı tipte bir şeker içermesi ayrıca DNA’nın nükleotit bazlarından timinin yerini başka bir baz olan urasilin U alması bakımından DNA’dan farklıdır. Protein bireşiminde üç çeşit RNA kullanılır: DNA’daki genetik bilginin çevirisini yapan haberci yada elçi RNA(mRNA); uygun aminoasiti protein bireşim yerine getiren aktarım yada transfer RNA’sı (tRNA); protein bireşiminin gerçekleştiği yer olan hücre organı ribozomlarla ilgili ribozom RNA’sı (rRNA).
Hücre bütün RNA bireşiminden sorumlu olan enzim, DNA’ya bağımlı RNA polimerazdır. Bir bakteri hücresinde organizmanın bütün mRNA, tRNA ve rRNA’sının bireşiminin gerçekleştirmek için tek bir DNA’ya bağımlı RNA polimeraz bulunur. Buna karşılık hayvan hücrelerinde, tümüde hücre çekirdeği içinde olan, üç tane RNA polimeraz bulunur. RNA polimeraz 1, çekirdekçik içindedir ve ribozom RNA’sının bireşiminden sorumludur. RNA polimeraz2, nükleoplazmada bulunur ve mRNA bireşimi için bulunması zorunlu olan maddedir. RNA polimeraz 3 de, nükleoplazmada bulunur ve Trna’nın bireşimi için gereklidir.


BİR PROTEİNİN YAPIMI

Protein bireşiminde şifre haline getirme (transkripsiyon) adı verilen işlemde, mRNA’yı yapmak için özel bir proteine ilişkin bilgiyi içeren DNA, şablon olarak kullanılır. Ardından, mRNA, hücre tarafından çeviri işleminde protein bireşimini yönetmek için kullanılır; mRNA’daki bilgi, DNA’daki şifrenin bütünleyicisi olan bir üçüz şifre halindedir; sözgelimi, DNA üçüz şifresi guanin,sitozin ve guaninse(GCG), Mrna şifre sözcüğü (kodon), belirli bazlar yalnızca belirli bazlarla çift oluşturdukları için CGC olur.
Mrna’daki özel üçüz şifre sözcükleri, hücreye, yeni proteini birleştirmeye nereden başlayacağını ve proteinin ne zaman tamamlandığını haber verirler. Genellikle bir adenin urasil ve guanin üçüz şifresi olan AUG şifre sözcüğü, protein bireşimini başlatır. UAA, UAG yada UGA sinyalleride protein bireşiminin bitişini gösterir.
Taşıyıcı RNA (aktarım RNA’sı), mRNA’da depo edilmiş bilgiyi yansıtan doğru protein dizilimini kurmakta kullanılır. Taşıyıcı RNA’da bir mRNA molekülündeki 3 bazın bütünleyici dizisini “tanıyan” ve ona bağlanan “karşı şifre sözcüğü” (antikodon) adı verilen bir baz üçüzü vardır. Söz gelimi mRNA şifre sözcüğü yukarıda sözü edilen CGC’yse bir tRNA üstündeki karşı şifre sözcüğü mRNA dizilimini tanıyan ve ona bağlanan guanin, sitozin ve guanin (GCG) olur. Burada ilgi çekici nokta, tRNA’nın aminoasit nükleik baz diziliminin, özgün DNA’daki dizlimin kopyası olmasıdır.
Tipik bir hücrede birçok tRNA türü bulunur; bunların tümü, 20 aminoasitten özel olarak birini tanıma yeteneğini taşır. O tRNA’ya özgü olan aminoasitin bağlanma yeri, karşı şifre sözcüğü (antikodon) bölgesindeki tRNA’nın karşıt ucudur. Aminoasitin tRNA’ya bağlanması 20 aminoasitten her biri için özgül bir enzimin bulunmasını gerektirir. “aminoasil-tRNA sentetaz” adı verilen bu enzimler, protein bireşiminin özgüllüğü bakımından çok büyük önem taşırlar; çünkü tRNA’ya yanlış aminoasitin bağlanması durumunda, yanlış aminoasitin proteinin yapısına girme olasılığı belirir. Bu yanlışlık da, proteinin bazen metabolizma süreçleri sırasında etkin biçimde işlem göremeyeceği noktaya kadar değişmesine neden olur.
Protein bireşimi, hücre stoplazmasına yerleşmiş hücre organcıkları olan ribozomlarda gerçekleşir. Ribozomlar, biri büyük öbürü küçük, iki alt birimden oluşmuştur. her iki alt birim de RNA ve proteinler içermekle birlikte, içerdikleri RNA’nın büyüklüğü ve proteinlerin sayısı farklıdır. çeviri sürecinin başlangıcında, hücredeki ribozom alt birimleri, mRNA’nın komşu ucuna ya da mRNA içinde, protein bireşiminin nereden başlayacağı işaretini veren başlatıcı şifre sözcüğünün yakınına bağlanır. her ribozomun birbirine komşu iki tRNA bağlama yeri vardır. A yeri, aminoasil-tRNA’ya (büyüyen polipeptit zincirine eklenecek ikinci aminoasiti taşıyan tRNA’ya) bağlanır. P yeri ise poplipeptit zincirine katılmış son aminoasitin bağlı olduğu tRNA’ya bağlanır. Protein zincirinin uzaması sırasında, ribozom, mRNA üstünde hareket ederek, o anda A yerine komşu durumda olan mRNA şifre sözcüğüne uygun karşı şifre sözcüğü bulunan özel tRNA’yı kabul eder.
Aminoasil-tRNA’nın, mRNA – ribozom kompleksine bağlanmasından sonra, aminoasit, yeni bir peptit bağının oluşmasıyla büyüyen polipeptit zincirine bağlanır. Ardından ribozom, mRNA üzerinde hareket ederek, başka bir aminoasil-tRNA’nın mRNA-ribozom kompleksine bağlanmasına olanak veren ikinci şifre sözcüğüne gider. Böylece mRNA üstündeki genetik bilgi (şifre sözcükleri), aminoasitlerin proteinlere katılış sırasını belirler.
Protein birleşimi sırasında, protein, bütün aminoasitler peptit zincirine katılıncaya kadar ribozoma bağlı kalır. protein bireşimi tamamlandığında, mRNA üstündeki özgül bir şifre sözcüğü, polipeptitin ribozomdan salınması işaretini verir. Peptit, salındıktan sonra, ribozomdan çözülür, alt birimine ayrışır ve bütün süreç yeniden başlayacak duruma gelir.
Proteinlerin ayracı: Biüret çözeltisidir. Proteinler bu çözeltiyle ısıtıldığında leylak rengi meydana gelir. Veya nitrik asitle muamele edilirse sarı renk oluşur.

Not: İnsülin hormonu 16 çeşit toplam 51 aminoasitten oluşur. Sentetik olarak üretilir. Yüksek ısı, yüksek basınç, asitlik gibi tesirlerle proteinlerin zincir yapısı bozulur. Buna denatürasyon denir. Etki hafif ise normal şartlara dönüşte yapı eski halini alır. Buna renatürasyon denir. Etki şiddetli ise geriye dönüş olamaz. Proteinlerin fazlası genellikle depo edilmez. Proteinlerin yapısına katılan aminoasitler DNA’ daki nükleotidlerin denetiminde dizilir. Bu nedenle canlılardaki akrabalık, dolayısıyla benzerliklerin saptanması proteinlerdeki aminoasit sayısı ve çeşidindeki benzerlik oranı ile belirlenir. Yakın akrabalardaki protein benzerliği uzak olanlara oranla daha fazladır. Doku yada organ nakillerinin (Transplasyon) yakın akrabalar arasında yapılmasının temel nedeni budur.